Grau de receptor IGF-1 LR3 (100mcg)

Peptídeo IGF-1 LR3 de grau receptor

O fator de crescimento semelhante à insulina 1, ou IGF-1, é uma proteína produzida naturalmente com 70 aminoácidos. Grau de receptor IGF-1 LR3 é uma variante sintética do IGF-1 de ocorrência natural, que contém uma estrutura N-terminal estendida de 13 aminoácidos e uma substituição do ácido glutâmico no resíduo 3 por arginina. Por isso, é denominado IGF-1 Long R3.⁽¹⁾⁽²⁾ Owing to the altered structure, Receptor Grade IGF-1 LR3 has been suggested to have increased affinity and increased anabolic potential while also binding less to IGF-1 binding proteins (IGF-1BPs). Structurally similar to insulin, this IGF-1 LR3 has the potential primarily to regulate cell tissue growth and development. This potential has been evaluated in cell growth studies, throughout which researchers first prompted the need for developing this high-potency variant. Moreover, the classification of Grau do receptor refere-se à pureza do material, que é considerada superior ao Media Grade IGF-1 LR3.

Maquiagem Química^(2,3)

Fórmula molecular: C₄₀₀H₆₂₅N₁₁₁O₁₁₅S₉
Peso molecular: 9117,5g/mol
Outros títulos conhecidos: Fator de crescimento semelhante à insulina longo (arg3) I, fator de crescimento semelhante à insulina de cadeia longa R3

Pesquisa e Estudos Clínicos

Grau de receptor IGF-1 LR3 e potencial anabólico

Infelizmente, faltam pesquisas sobre o potencial anabólico do IGF-1 LR3, pois o peptídeo é voltado para estudos de cultura celular. No entanto, dos poucos experimentos em modelos murinos, os pesquisadores sugeriram o potencial significativo do peptídeo.⁽¹⁾ In one study, experiments were carried out on normal and dexamethasone-induced catabolic murine models. It was noted that IGF-1 LR3 might potentially be 1.5 to 2 times as anabolic as IGF-I in inducing weight gain, increasing visceral organ weights, and possibly enhancing feed use efficiency under continuous delivery conditions. Moreover, IGF-1 LR3 appeared to have retained the potential for greater potency than IGF-I in several metrics, even in studies of only intermittent exposure. Additionally, in murine models exposed to dexamethasone, it was observed that the excretion of Nτ-methylhistidine—a marker indicative of muscle protein breakdown—appeared reduced to a greater extent by IGF-1 LR3, potentially threefold more than by IGF-I. This suggests that IGF-1 LR3 may host the potential, though not consistently equivalent across all parameters, to exhibit enhanced anabolic actions under certain laboratory conditions.

Portanto, pode-se supor que o grau de receptor IGF-1 LR3 exerce um potencial anabólico ainda maior do que o IGF-1. Para fornecer uma comparação, vários estudos pesquisaram o potencial anabólico do IGF-1. Por exemplo, um estudo⁽⁴⁾ was conducted in 2005 to study the potential of the peptide in models of IGF-1 deficiency. Following peptide exposure, the length and growth of the models were assessed and analyzed against control thresholds. Based on the study findings, it was observed that total length increased in all peptide-exposed models by a significant margin against the control standards. This study suggests that IGF-1, and possibly also more potent analogs like Receptor Grade IGF-1 LR3 peptide, may have some potential in mitigating growth deficiency.

Grau do receptor IGF-1 LR3 e sensibilidade do receptor de insulina

Pesquisar⁽⁵⁾ has suggested that IGF proteins typically bind to IGF-1 receptors and may stimulate glucose uptake, potentially through a signaling mechanism involving PI3K and AMPK pathways. However, when studied, peptides like Receptor Grade IGF-1 LR3 appeared to induce glucose uptake not just through IGF-1 receptor interactions but also independently, possibly via other pathways or receptors. This suggests that the mechanism of glucose uptake might involve additional cellular processes beyond the traditional receptor binding. Assefa B Mahmoud e outros. declarou: "Vários [...] estudos relataram o papel do IGF-1 no aumento da sensibilidade à insulina e do metabolismo da glicose. Um baixo nível sérico de IGF-1 tem sido associado à resistência à insulina, e [...] o IGF-1 recombinante tem sido [hipotetizado] para melhorar a sensibilidade à insulina e o metabolismo da glicose."

Grau de receptor IGF-1 LR3 e vida útil da célula

Pesquisar⁽⁶⁾ em modelos murinos observaram que marcadores comuns de declínio fisiológico, como rupturas musculares e deficiências neurológicas, pareciam ser atenuados por um longo período após a exposição rotineira ao peptídeo. Embora estudos mais detalhados e ensaios clínicos estejam pendentes, o estudo preliminar acima sugere que o peptídeo pode ajudar indiretamente a aumentar a vida útil das células funcionais. De acordo com William E. Sonntag e outros,

“Com base nesta revisão, concluímos que os papéis contraditórios percebidos do hormônio do crescimento e do fator de crescimento semelhante à insulina-1 na gênese do fenótipo do envelhecimento não devem ser interpretados como uma controvérsia sobre se o hormônio do crescimento ou o fator de crescimento semelhante à insulina-1 aumenta ou diminui a expectativa de vida, mas sim como uma oportunidade para explorar os papéis complexos desses hormônios durante estágios específicos da vida.”

Grau de receptor IGF-1 LR3 e células musculares

Um estudo⁽⁷⁾ foi conduzido em modelos murinos femininos para identificar o potencial do peptídeo IGF-1 LR3 em diminuir a ação da miostatina. Considera-se que a miostatina previne a diferenciação celular; mitigar as ações desta proteína pode aumentar a massa muscular magra e reduzir o armazenamento de células adiposas e a massa gorda. Os resultados do estudo sugeriram que os vários análogos do IGF-1, incluindo o Receptor Grade IGF-1 LR3, parecem reverter potencialmente a miostatina adversa e prevenir a apoptose.

Grau de receptor IGF-1 LR3 e ação mais curta

Um modelo experimental de rato foi criado para um estudo⁽⁸⁾ where the IGF-1 LR3 peptide was compared to the endogenous IGF-1. Throughout the study, it was observed that when the peptide was exposed to the murine model, it appeared to quickly clear from the serum and evenly distribute into tissue. More specifically, the researchers posited that IGF-1 LR3 cleared faster as it appeared to bind to a lower degree to binding proteins than endogenous IGF-1. This reduced binding affinity means IGF-1 LR3 might circulate more freely than IGF-I. The analysis of tissue distribution patterns of IGF-1 LR3 also suggested a potentially unique localization compared to IGF-I. Elevated levels of the IGF-1 LR3 tracer were observed in tissues such as kidneys, ovaries, and adrenal glands in murine models. This distinct distribution suggests that the organs primarily involved in metabolic and reproductive functions may exhibit varying capacities for the uptake or retention of IGF-1 LR3 in contrast to IGF-I. It is hypothesized that these differences might stem from IGF-1 LR3's diminished propensity to form complexes with IGFBPs, which might influence its bioavailability and interaction with target tissues in experimental models. Nevertheless, further research suggested that a peptide with similar modifications (namely R3) to IGF-1 LR3 may exert increased anabolic potential compared to regular IGF-1 despite the shorter action.⁽⁹⁾

O peptídeo IGF-1 LR3 de grau de receptor está disponível apenas para fins de pesquisa e laboratório. Por favor, revise e siga nosso Termos e Condições antes de fazer o pedido.

Referências

1. Tomas, FM, Knowles, SE, Owens, PC, Chandler, CS, Francis, GL, Read, LC, & Ballard, FJ (1992). O fator de crescimento semelhante à insulina I (IGF-I) e especialmente as variantes do IGF-I são anabólicos em ratos tratados com dexametasona. The Biochemical Journal, 282 (Pt 1) (Pt 1), 91–97. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1130894/
2. Fator de crescimento semelhante à insulina humana. Banco de dados de proteínas na Europa, https://www.ebi.ac.uk/pdbe/entry/pdb/1gzr
3. Centro Nacional de Informação sobre Biotecnologia (2023). Registro de substância PubChem para SID 381123731, M9L22Y19H9, Fonte: ChemIDplus. Recuperado em 24 de janeiro de 2023 de https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/substance/381123731.
4. Anderson, LJ, Tamayose, JM e Garcia, JM (2018). Uso de hormônio do crescimento, IGF-I e insulina para fins anabólicos: base farmacológica, métodos de detecção e efeitos adversos. Endocrinologia molecular e celular, 464, 65–74. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5723243/
5. Assefa, B., Mahmoud, AM, Pfeiffer, A., Birkenfeld, AL, Spranger, J., & Arafat, AM (2017). A proteína-2 de ligação ao fator de crescimento semelhante à insulina (IGF), independentemente do IGF-1, induz a translocação de GLUT-4 e a captação de glicose em adipócitos 3T3-L1. Medicina oxidativa e longevidade celular, 2017 https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5750484/
6. William E. Sonntag, Anna Csiszar, Raphael de Cabo, Luigi Ferrucci, Zoltan Ungvari, Diversos papéis do hormônio do crescimento e do fator de crescimento semelhante à insulina-1 no envelhecimento dos mamíferos: progresso e controvérsias, páginas 587–598, https://doi.org/10.1093/gerona/gls115
7. Naisi Li, Qiyuan Yang, Ryan G. Walker, Thomas B. Thompson, Min Du, Buel D. Rodgers, A atenuação da miostatina in vivo reduz a adiposidade, mas ativa a adipogênese, Endocrinologia, Volume 157, Edição 1, 1 de janeiro de 2016, páginas 282–291. https://doi.org/10.1210/en.2015-1546
8. Bastian SE, Walton PE, Wallace JC, Ballard FJ. Depuração plasmática e distribuição tecidual do fator de crescimento semelhante à insulina I marcado (IGF-I) e um análogo LR3IGF-I em ratas grávidas. J Endocrinol. Agosto de 1993;138(2):327-36. doi:10.1677/joe.0.1380327. PMID: 7693845.
9. Elis S, Wu Y, Courtland HW, Cannata D, Sun H, Beth-On M, Liu C, Jasper H, Domené H, Karabatas L, Guida C, Basta-Pljakic J, Cardoso L, Rosen CJ, Frystyk J, Yakar S. IGF1 não consolidado (biodisponível) melhora o crescimento somático. Dis Modelo Mech. Setembro de 2011;4(5):649-58. doi: 10.1242/dmm.006775. Epub 2011, 31 de maio. PMID: 21628395; PMCID: PMC3180229.